بخشی از مقاله
چکیده
کلاژن فراوان ترین پروتئین حیوانی است که به استحکام ساختار بافت ها و اندام های مختلف بدن کمک می کند. همچنین یک ماده ی غذایی مدرن ا ست که در صنعت غذا و نو شیدنی ها برای بهبود الا ستی سیته، ا ستحکام و ثبات مح صولات به صورت گسترده ای مورد استفاده قرار می گیرد.در فرآوری ماهی، ضایعات زیادی تولید میشودکه از استخوان و پوست حاصل از ضایعات میتوان برای تولید کلاژن وژلاتین استفاده کرد.
کلاژن به عنوان پروتئین مکمل غذایی، انتقال دهنده، افزودنی غذایی، فیلم های خوراکی و پوشش مورد استفاده قرار گرفته است. براساس مطالعات انجام شده منابع استخراج کلاژن ماهی ها،ا سفنج ها،عروس دریایی،خیار دریایی،خوک،گاو،گو سفند و پرندگان میبا شندکه در حال حا ضر با توجه به احتمال شیوع بیماریهایی مانند جنون گاوی و همچنین محدودیت های اسلام در مصرف کلاژن حاصل از گوشت خوک یا دام های حلال گوشتی که ذبح شرعی روی انها صورت نگرفته و سهولت استخراج کلاژن از منابع دریایی، استفاده از پوست و استخوان آبزیان به عنوان منبع تولید ژلاتین، مورد توجه بسیاری قرار گرفته است.
مقدمه
نیاز تغذیه ای بخ صوص در ک شورهای در حال تو سعه سبب شده تا منابع دریایی در دو دهه اخیر بی شتر مورد توجه قرار بگیرند. ضایعات فراوری ماهی شامل سر،پو ست و فلس،امعاء و اح شا ء داخلی ه ستند که حدود %75 ازکل وزن ماهی را تشکیل میدهند و بعد از فیله کردن دور ریز میشوند در حالی که این ترکیبات حاوی مقادیر بالایی کلاژن هستند.
هر ساله مقدار زیادی از ضایعات محصولات دریایی که منبع غنی از پروتئین هستند دور ریز میشود از این رو تحقیقاتی گسترده ای به منظور بهره برداری از محصولات جانبی جانوران ابزی انجام شده است.کلاژن و ژلاتین ترکیبات پروتئینی با ارزشی هستندکه میتوان از این منابع استخراج کرد. کلاژن پروتئین اصلی باند همبند در حیوانات است که حدود %25 تا %35 کل پروتئین بدن پستانداران راتشکیل میدهد. ژلاتین فرم دناتوره شده ی کلاژن است که وزن ملکولی کمتری دارد.کاربرد های غذایی و غیر غذایی کلاژن و ژلاتین عبارتند از: تولید پوشش های خوراکی برای سوسیس، دسرهای نوشیدنی،محصولات لبنی،محصولات دارویی ومحصولات عکاسی . در گذشته استخراج کلاژن به روش اسیدی توسط هیدرولیز پپسین انجام میشد. فعالیت پپسین درph پایین و دمای بدن افزایش میابد.[2]به طور کلی ، اغلب از اسید استیک به عنوان حلال برای ا ستخراج کلاژن استفاده می شود.
بدلیل حساسیت ساختمان کلاژن در برابر حرارت، اکثر روش های استخراج کلاژن در دمای پایین و زمان نوردهی کوتاه انجام میشود.[3]با توجه به مطالعات انجام شده توسط Gomez-Guillen و همکارانش درسال 2011 خواص کلاژن را می توان در دو مبحث مورد برر سی قرار داد .اول خوا صی مانند : ضخامت، ت شکیل ژل و ظرف یت اتصال آب که مرتبط بارف تار ژ له ای ان است و دوم خواصی چون تشک یل کف ،امولسیون،تثبیت،ظرفیت تشکیل فیلم،چسبندگی و پیوستگی که مرتبط با رفتار سطحی کلاژن است.کاربرد گسترده ی کلاژن در پزشکی و داروسازی مربوط به خواص طبیعی ان مانند:
سازگاری با بافت زنده ،آلرژی زایی کم وتجزیه ی میکروبی میباشد.[4]کلاژن با وجود خواصی چون آنتالپی بالا،ساختار شبکه ای بزرگتر از فیبریل،نقطه ی ایزوالکتریک پایه و مقاومت بالا دربرابر هیدرولیز پروتئاز نسبت به ژلاتین ارجعیت دارد
مارپیچ های سه گانه و شبکه های فیبریلی موجود در غشاء کلاژن محکم تر از ژلاتین است و قدرت مکانیکی و قابلیت برگشت پذیری خوبی دارد در حالی که ژلاتین در توصیف خواص رئولوژیکی مانند: استحکام ژل، ثبات حرارتی و خواص ویسکوالاستیک منحصر به فرد است
منابع اقتصادی استخراج کلاژن
کلاژن عمدتا در تمامی بافت های پیوندی مانند: پوست حیوانات،استخوان،غضروف،تاندون و سلول های خونی وجود دارد.[7,8]این ترکیب را میتوان از پوست و استخوان مهره دارانی چون گاو و خوک استخراج کرد.[9,10] اما پس از شیوع بیماری هایی چون جنون گاوی،ان سفالوپاتی ا سفنجی شکل گاوی - BSE - و واکنش های خود ایمنی الرژیک[11]همچنین محدودیت ادیان اسلام و یهودیت در مصرف کلاژن حیوان حرام گوشتی نظیر خوک باعث شده تولید کلاژن و ژلاتین از ماهی به عنوان یک اولویت مورد استقبال قرار بگیرد
کلاژن بدست امده از محصولات دریایی کاربرد گسترده ای در صنعت دارد که عمدتا از ماهی ها ،اسفنج ها و عروس دریایی تولید میشود.همچنین کلاژن را میتوان از گونه های مختلفی مانند ماهی کاد اقیانوس آرام1، ماهی کاد دریای بالتیک[13] 2 ، باراموندی3و تیلاپیای قرمز[14]4 ، هیک[15]5، ماهی پف کننده ی ریز چشم[16]6 ،کپور سربزرگ[9]7 ، قزل آلای رنگین کمان[17]8 استخراج کرد. جالب ترین کلاژنی ا ستخراج شده از ماهی الا ستوایدین ا ست که این پروتئین از باله کو سه ماهی بد ست امده و وزن ملکولی ان کمتراز اکثر کلاژن های محلول ا ست.این کلاژن مقدار زیادی سی ستئین وتیروزین دارد.
Lin و Liu درسال 2006تحقیقاتی برروی کلاژن پای پرندگان انجام دادند و دریافتند که این نوع کلاژن میتواند جایگزین مناسبی برای کلاژن پستانداران باشد. همچنین مطالعات متفاوتی نیز برروی پای مرغ[18] ،پو ست مرغ[10]،ا ستخوان مرغ[10]،پای پرنده[3]،پای مرغ ابری شمی[2]،ا ستخوان جوجه و کلاژن پای اردک[20]انجام شد. به علاوه، مطالعاتی نیز برروی کلاژن نوع I جدا شده از پوست خیار دریایی قرمز رنگ به عنوان منبع کلاژن در محصولات غذایی انجام شد.[6]استخوان تمساح نیز به عنوان جایگزین کلاژن نوع I مورد بررسی قرار گرفت.
ساختار و ترکیب کلاژن
مولکول کلاژن از سه زنجیره ی پروتئینی تشکیل شده که به دور یک دیگر پیچیدهاند.هر زنجیره متشکل از هزاران آمینواسید با توالی Gly-X-Y می باشد - شکل. - 1عمدتا در جایگاه های X و Y پرولین یا هیدروکسی پرولین قرار دارد.[2]کلاژن در برابر عوامل طبیعی پایدار،ب سیار غیر محلول و سخت فرایند شونده بوده که دلیل آن ساختمان مارپیچی وفیبری ان میباشد. زنجیره ی داخلی هیدروژنی که بین گلایسین و گروه آمیدی در زنجیره ی مجاور وجود دارد، دلیل استحکام و ثبات هلیس سه تایی کلاژن است.
کلاژن به دلیل محتوای اسیدی بیشتر،هیدروفیلیک است.کلاژن از آمینواسیدهای متفاوتی چون پرولین و هیدروکسی پرولین وگلایسین تشکیل شده است. هیدروکسی پرولین مهم ترین آمینواسید کلاژن است که %50 از کل محتوای پروتئینی را ت شکیل میدهد.ترکیب امینو ا سیدهای ژلاتین نیز ب سیارنزدیک به کلاژن ا ست و هیچ تغییری در توالی امینو اسید طی تبدیل کلاژن به ژلاتین اتفاق نیفتاده است.
پرولین و هیدروکسی پرولین در تولید ژل اهمیت بسزایی دارند. در ضمن، هیدروکسی پرولین نقش منحصر به فردی در استحکام کلاژن سه رشته ای مارپیچ ایفا می کند. علاوه بر این، توالی Gly-Pro-Hyp مهم ترین فاکتورهای مؤثر بر ثبات دمایی کلاژن می باشند.[6]ترکیب امینواسیدهای تشکیل دهنده ی کلاژن و ژلاتین با توجه به منبع تهیه ی انها و محیط زیست و دمای اب متفاوت است. معمولا کلاژن و ژلاتین ماهیان اب گرم،نسبت به ماهی اب سرد ترکیب امینوا سیدی بی شتر ون سبت به پ ستانداران ترکیب امینوا سید کمتری دارند. میزان بالای آمینواسید از این جهت که بر خواص عملکردی چون حلالیت، توانایی ایجاد اتصالات عرضی و پایداری حرارتی کلاژن، موثر است مهم تلقی شده و در صنعت غذا و نوشیدنی استفاده ی گسترده ای دارد.
