مقاله در مورد متابولسیم نیتروژن در شبکه

بخشی از مقاله

متابولسيم نيتروژن در شبكه

چكيده:
متابولسيم پروتئين در شبكه نتيجه اي از فعاليت متابوليكي ميكروارگانيزم هاي شبكه اي مي باشد. ساختمان پروتئين ، در تعيين حساسيت آن به پروتئازهاي ميكروبي، در نتيجه، قابليت تجزيه پذيري آن فاكتوري كليدي محسوب مي شود.تجزيه شبكه اي پروتئين توسط PH وگونه غالب جمعيت ميكروبي تحت تاثير قرار مي گيرد. همان طوري كه با جيره هاي PH پر-علوفه اي در گله هاي شيري كاهش مي يابد فعاليت شبكه اي پروتئوليتيك كاهش پيدا مي كند، امادر جيره هاي پر-كنسانتره

گاوهاي نژاد گوشتي چنين نيست. تجمع نيتروژن اسيد آمينه بعد از خوراك خوردن پيشنهاد مي كند كه برداشت اسيد آمينه ميكروارگانيسم هاي شبكه مي تواند فاكتور محدودكننده تجزيه پروتئين در شبكه باشد.فزون بر آن ، اسيد آمينه هاي متعددي از قبلي فنيل آلانين، لوسين، وايزولوسين، وجود دارندكه با سختي بيشتري نسبت به ديگر اسيد آمينه ها توسط ميكرو ارگانسيم هاي شبكه ساخته مي شود. معمولي ترين برآورد بازده سنتز پروتئين ميكروبي (EMPS) تعيين گرم هاي نيتروژن ميكروبي به ازاي هر واحد از انرژي تخمير شده بيان مي شود. اما ، EMPS قادر به برآورد. بازده

برحسب نيتروژن قابل دسترسي براي برداشت توسط باكتري ها در شبكه نمي باشد. يك مقياس جايگزين و ومكمل از سنتز پروتئين ميكروبي، بازده مورد استفاده قرارداد نيتروژن (ENU) مي باشد. در مقابل EMPS، ENU بخش خوبي براي تعريف كردن بازده برداشت نيتروژن توسط ميكروب هاي شبكه مي باشد. با به كاربردن ENU,EMPS ،‌اين نتيجه بدست آمد. كه رشد بهينه باكتريايي در شبكه وقتي EMPS 29 گرم از نيتروژن باكتريايي بر هر كيلوگرم ماده آلي تخمير شده است بدست

مي آيد، و ENU 79% است، كه اشاره دارد بر اين كه باكتريها در حدود 31/1 ضربدر نيتروژن قابل دسترسي در شبكه براي هر واحد از نيتروژن باكتريايي نياز داشتند. از آنجايي كه توزيع نتيروژن در بين سلولهاي باكتريايي با سرعت تخمير. نيتروژن اسيد آمينه اي، تغيير پيدا مي كند بجاي آن كل نيتروژن باكتريايي براي توضيح بيان سنتز پروتئين ميكروبي بايد استفاده شود.

مقدمه
مدل هاي تغذيه اي براي خورانيدن پروتئين به گاوهاي شيري از پايه CP به سيستم هاي پيچيده تر براساس پروتئين قابل تجزيه وغيرقابل تجزيه در شبكه رشد پيدا كرده است. ساختمان پايه اي همه مدل ها مطابق با ورودي هاي نتيروژن تامين شده توسط جيره، دوباره چرخيده (recycled) و با منشا داخلي است. پروتئين جيره اي،به پروتئين قابل تجزيه وغيرقابل تجزيه درشبكه همراه با RDP مركب از نيتروژن غيرپروتئيني و نيتروژن پروتئين حقيقي تقسيم مي شود. پروتئين حقيقي بهپرتيرها و اسيد آمنيه تجزيه مي شود و سرانجام به نيتروژن آمونياكي درآمينه ميشود يا به داخل پروتئين ميكروبي وارد مي شود.
NPN تركيبي از نيتروژن موجود در RNA,DNA ، آمونياك ،اسيد آمينه ، و پيتيرهاي كوچك همراه با نيتروژن حاصل از ببتيدها، اسيد آمينه و آمونياك در حال استفاده براي رشد ميكروبي مي باشد. خروجي شبكه، از نيتروژن آمونياكي، پروتئين غيرقابل تجزيه( جيره اي يا با غشاي داخلي)،و پروتئين ميكروبي تشكيل مي شود.

هنگامي كه RDP جيره اي از مقدار مورد نياز براي ميكروارگانيزمهاي شبكه اي زيادتر است، پروتئين به نيتروژن آمونياكي تجزيه ميشود، جذب مي شود ، در كبد به اوره متابوليزه مي شود، و در ادرار از دست مي رود. در وضعيت هاي خوراك دادن گله هاي شيري معمولي، دستكاري تجزيه پروتئين درشبكه يا بازده استفاده از نيتروژن ENU در شبكه موثرترين راهكار براي كاهش اتلاف هاي نيتروژن مي باشد. اتلاف هاي نيتروژن توسط افزايش دادن تجزيه پروتئين در شبكه و يا افزودن استفاده نيتروژن توسط ميكروارگانيسم هاي شبكه اي ممكن است كاهش يابد.

سنتز پروتئين ميكروبي در شبكه قسمت اعظم پروتئين عرضه شده به روده كوچك در نشخواركننگان را فراهم مي كند، كه 50تا 80% از كل پروتئين قابل جذب را شامل مي شود. كل مقدار پروتئين ميكروبي جاري به سمت روده كوچك به فراهمي ماده مغزي و بازده استفاده از اين مواد و مغزي توسط باكتريهاي شبكه اي بستگي دارد. بنابراين، متابولسيم نيتروژن در شبكه مي تواند به 2 اتفاق مجزا تقسيم شود: تجزيه پروتئين ، كه منابع نيتروژن را براي باكتريها فراهم ميكند و سنتز پروتئين ميكروبي.

مرورهاي جامع متعددي روي متابوليسم نيتروژن در شبكه موجود مي باشد. اين مقاله پيشرفت هاي جديد در متابوليسم پروتئين غيرقابل تجزيه در شبكه، با تاكيد بر تجزيه پروتئين، سنتز پروتئين ميكروبي، و بازده سنتز پروتئين ميكروبي را به همراه تمركز ويژه روي موضوعاتي كه به طورمناسبي در مرورهاي قبلي روي آنها تاكيد نشده است مرور خواهد نمود. براي مثال، اكثر پژوهش ها رو طي غلظت آمونياك در پروتئازهاي مختلف براي تجزيه كامل پروتئين ضروري مي باشد. سرعت و مقدار تجزيه پروتئيني كه اتفاق مي افتد به فعاليت پروتئوليتكي ميكروفلوراي شبكه اي ونوع پروتئين وابسته خواهد بود( حساسيت و قابليت دسترسي پيوندهاي پپتيدي).
پپتيدها و اسيد آمينه هاي حاصل از فعاليت پروتئوليتيكي شبكه اي خارج سلولي به داخل سلولهاي ميكروبي انتقال داده ميشود. پپتيدها ميتواند بوسيله پپتيدازها دوباره به اسيد آمينه تجزيه شوند و اسيد آمينه مي تواند به داخل پروتئين ميكروبي وارد شود يا بيشتر به CO2,VFA و آمونياك آمينه مي شود.

سرنوشت پپتيدهاي جذب شده و يكبار ديگر اسيد آمينه به درون پروتئين ميكروبي به فراهمي انرژي بستگي خواهد داشت (كربوهيدرات ها (CHO). اگر انرژي فراهم باشد، اسيد آمينه ها ترانس آمينه خواهند شد يا به طور مستقيم براي سنتز پروتئين ميكروبي مورد استفاده قرار خواهد گرفت. اما وقتي كه انرژي محدود است، اسيد آمينه هادي آمينه خواهد شد، واسكلت كربني آنها به VF8 تخمير خواهد شد. برخي ميكروارگانيزمهاي فاقد مكانيسم هاي انتقال اسيد آمينه ها از

سيتوپلاسم به محيط خارجي سلولي هستند، وا سيد آمينه هاي جذب شده زيادي بايد بصورت آمونياك از سيتوپلاسيم دفع شوند، اكثر پژوهش هاي ارزيابي تجزيه پروتئين درشبكه، با استفاده از تكنيك in situ انجام شده است، كه فقط تجزيه پروتئين را اندازه گيري مي كند، اما نه با استفاده از پپتيدها و اسيد آمينه ها بوسيله باكتريهاي شبكه اي. نوگت ومانگان (1981) ديدند كه پپتيدها

واسيد آمينه ها پس از خورانيدن پروتئين ها تجمع پيدا نمي كند وپيشنهاد كردند كه تجزيه پروتئين مرحله محدود كننده سرعت و بنابراين ، كليدي در كنترل تجزيه پروتين بود. اما بدو در يك وهمكاران (1991) ثابت كردند كه پروتئين هاي به سرعت تجزيه شونده ممكن است منجر به تجمع پپتيدها واسيد آمينه ظرف 2 ساعت اول پس از خورانيدن شود، وپيشنهاد كردند كه سرعتهاي تجزيه پپتيد ودي آمينه شدن نقش مهمي در كنترل تجزيه پروتئين بازي مي كند. اخيرا، كاردوز و همكاران (2001) در مخمرهاي به صورت مستمر كشت داده شده و دريافت كننده يك جيره معمولي

گاوشيري، دريافتند كه غلظت پپتيدها، اسيدهاي آمينه، وآمونياك در همان دامنه تا 8 ساعت پس از خوراك دادن بودند. آنها تجمع نيترون اسيد آمينه اي را در2 و 4 ساعت پس از خوراك دادن گزارش نمودند (شكل 2) كه پيشنهاد مي كند برداشت اسيدآمينه مي تواند فاكتور محدودكننده تجزيه پروتئين در شبكه باشد. بنابراين، دستكاري تجزيه پروتئين نه تنها بوسيله توريل تجزيه پروتئين بلكه همچنين از راه تغييرات در تجزيه پروتئين و دي آمينه شدن دست يافتني مي باشد. براي مثال،

مونسين توليد آمونياك را از راه جلوگيري از باكتريهاي توليد كننده- آمونياك-بالا كاهش مي دهد، كه يك گروه كوچك از باكتريهاي شبكه اي كه مسئول توليد اكثر آمويناك مي باشند هستند. فرم وهمكاران (2004) نيز گزارش كرده اند كه بازداري باكتريهاي اصلي آمونياك- توليد كننده شبكه متمركز شده است با وجود اين حقيقت كه پپتيدها واسيد آمينه ها در غلظت مشابه آمونياك هستند. همچنين، سيستم هاي رايج خوراك دادن جنبه هاي اثرگذار روي تجزيه پروتئين از قبيل pll واثرات متقابل مواد مغزي راناديده مي گيرد، و به پايدار بودن محتواي پروتئين ميكروبي، مستقل از وضعيت هاي در حال رشد توجه مي كنند.

تجزيه شبكه اي پروتئين
اولين مرحله تجزيه پروتئين در شبكه شامل الصاق باكتريها به ذرات خوراكي، كه بوسيله فعاليت پروتئازهاي ميكروبي متصل به سلول دنبال مي شود مي باشد( ). تقريبا 70 تا80 درصد از ميكروارگانيزمهاي شبكه اي به ذرات خوراك هضم نشده در شبكه متصل مي شوند( )، و 30 تا 50 درصد آنها فعاليت پروتئوليتكي دارند ( ).تعداد زيادي از گونه هاي ميكروبي مختلف از يك كنسرسيوم (ائتلاف) كه به يك ذره خوراك متصل مي شوند، به طور همزيستي براي تجزيه وتخمير مواد مغزي، از جمله پروتئين فعاليت مي كنند. فرآورده هاي حاصل از اين فرآيند پپتدها وا سيد آمينه مي باشد. از آنجايي كه تعداد پيوندهاي مختلف در يك پروتئين منفرد زياد مي باشد، عمل سينرژيستيك (از قبيل prevotlla bryantil , prevotella ruminantium ) منجر به كاهش غلظت نيتروژن آمونياكي درمخمرهاي كشت مستمر ميكروبهاي شبكه اي مي شود. مخمرهاي كشت مستمر تعدادكمي پروتوز آ دارند، اما در invivo ، پروتوز وآن نقش مهمي در تجزيه پروتئين بازي مي كند. مهمترين جنبه پروتوز آ توانايي آنها به بلعيدن مولكولهاي بزرگ، پروتئين، CHO ، يا حتي باكتريهاي شبكه اي مي باشد ( ). به علاوه، پروتوز آ در تنظيم ترن آور نيتروژن باكتريايي در شبكه نقش بازي مي كند و آنها پروتئين محلول را براي حمايت از رشد ميكروبي فراهم مي كند. از آنجايي كه پروتوزوآ قادر به استفاده از نتيروژن آمونياكي نيستند ( )، بخشي از پروتئن نامحلول قبلا بلع شده آخر به مايع شبكه در تشكيل پروتئين محلول برگردانده مي شود ( ). اين يكي از دلايل اصلي است كه چرا defaunation غلظت نيتروژن آمونياكي در شبكه را كاهش مي دهد.

فاكتورهاي موثر در تجزيه شبكه اي پروتئين
مهمترين عوامل اكثر گذار بر تجزيه شبكه اي پروتئين شامل نوع پروتئين، اثرات متقابل با ديگر مواد مغزي (به ويژه CHO در همان خوراك و در محتواي شبكه) و جمعيت غالب ميكروبي (بسته به نوع جيره، سرعت عبور شبكه اي و PH شبكه اي) مي باشد.

نوع پروتئين . محلول بودن پروتئين ها فاكتورگيري تعيين كننده حساسيت آنها به پروتازهاي ميكروبي و بنابراين تجزيه پذيري آنها مي باشد. براي مثال، پرولامين ها ولگوتلين ها نامحلولند وبه آرامي تجزيه مي شوند، در حاليكه گلوبولين ها محلولند و درشبكه به طور زيادي قابل تجزيه مي باشند( ).اما، ساختمان پروتئين هم مهم است. برخي آلبومين ها محلولند اما دارا بودن پيوندهاي دي سولفيدي، آنها راكمتر تجزيه پذير در شبكه مي سازد، كه نشان مي دهد فاكتورهاي ديگري بجز محلوليت بر تجزيه پذيري شبكه اي پروتئين ها اثر مي گذارد. حضور پيوندها در داخل وبين زنجيره هاي پروتئين (ساختماني سوم وچهارم) نقش مهمي در تعيين تجزيه پذيري پروتئين بازي مي كند. براي مثال، glycinin زير واحد اسيدي( با پيوندهاي دي سولفيدي محكم) glycinin اساسي، و پپتيدهاي متعدد حاوي لوسين در گروه N پاياني در كنجاله سويا به طور روشني به تجزيه مقاوم هستند( ). فزون بر آن پيوندهاي ويژه پپتيدي به تجزيه شبكه اي نسبت به ديگر پيوندها مقاومتر

هستند.براي مثال، دي پپليتدهاي تشكيل شده از پرولين-ميتونين 5/2 –برابر آهسته تر از دي پپتيدهاي تشكيل يافته از متيونين- آلانين تجزيه مي شوند( ). آ همچنين پيشنهاد شده است كه پپتيدازها ود آمينازها ممكن است توسط فرآيندهاي بازدارندگي محصول-پاياني تنظيم شوند. ول و همكاران (1997) مقادير فزاينده اي از اسيد آمينه هاي مختلف(75،150،300،600 ميلي مول) را در شبكه تزريق كردند و متوجه شوند كه وقتي مقدار تزريق شده زياد شده تجزيه اسيد آمينه كاهش پيدا كرد. تجزيه متيونين وهيستيدين به طور ويژه اي تحت تاثير قرار گرفت كه با مشاهدات ولدن وهمكاران (1998) و بچ وا سترن(1999) سازگار بود.

سرعت رقيق سازي شبكه اي
تجزيه پروتئين به طور معكوسي با سرعت عبور از شبكه رابطه دارند( ). (2001)NRC معادلاتي براي سرعت عبور علوفه هاي خشك ومرطوب وكنسانتره ها براساس DMI ، درصدفيبر، ونسبت كنسانتره به علوفه جيره را توسعه داده است .مطابق با (2001)NRC سرعت عبور دايچستا و در يك گاو مصرف كننده 18 كيلوگرم DM از يك جيره با نسبت 70 به 30 علوفه به كنسانتره براي علوفه هاي مرطوب از 49% به 57% در ساعت، براي علوفه هاي خشك از 4% به 46% به 57% در ساعت، براي علوفه هاي خشك از 4% به 46% در ساعت، و براي كنسانتره ها از 56% به 68% در ساعت افزايش مي يابد وقتي همان گاو 26 كيلوگرم از DM از يك جيره با نسبت علوفه به كنسانتره 400 به 60 مصرف نمايد. با يك سيلوي چاودار استاندارد، علف خشك يونجه، وكنجاله سويا، افزايش در سرعت عبور منجر به كاهش تجزيه پروتئين به ترتيب در 2/1،1/2،5/3 واحد درصد مي شود. اين تغييرات كوچك مي باشند و فقط به صورت يك افزايش محجوب در جريان عرضه پروتئين جيره اي تجزيه ناپذير به روده كوچك نمايان مي شوند.
PH شبكه اي وسوسترا. PH بهينه آنزيمهاي پروتئوليتيك از 5/5 تا 7 مطابق با به عقديه كوپكتي ووالامن دامنه دارد؛ تجزيه پروتين در انتهاي پايينتر محيط PH شبكه اي كاهش مي يابد. كاردوز وهمكاران (2002,2000) پژوهش تخمير كشت مستمر جريان 2 تايي براي مقايسه جيره هاي پرعلوفه اي در برابر پركنسانتره در دامنه اي از PH 9/4 تا 7 انجام دادند وثابت كردند كه هضم پروتئين در هر دو جيره ها وقتي كه PH پايين مي آيد كم ميشود.

اگر چه باكتريهاي آميلوليتك نسبت به باكتري هاي سلولاتيك تمايل به پروتئوليتيك تر بودن دارند( )، هم پروتئين در پژوهش هيا كاردوز و آو همكاران (2002,2000) هنگامي كه جيره هاي پركنسانتره به عنوان سوبستر براي ميكروبها فراهم شد صرف نظر از PH بطور موافقي پايينتر داشتند. اين نتايج نشان مي دهدكه تجزيه پروتئين توسط PH ونوع جيره تحت تاثير قرار مي گيرد كه ممكن است نوع غالب جمعيت ميكروبي حاضر در شكمبه را ديكته كند. دوانت وهمكاران (2001) كنجاله سويا را در

انكوباتور قرار دادند و كنجاله سوياي فرآيند شده با حرارت در شكمبه گاوهاي نژاد شيري خورنده يك جيره با نسبت 60 به 40 علوفه به كنسانتره يا در شكمبه گاوهاي نژاد گوشتي خورنده يك جيره با نسبت 10 به 90 علوفه به كنسانتره براي بكاربردن تكنيك insitu قرار داده شد. نتايج اثبات كرد كه تجزيه پروتئين با جيره نوع گاو گوشتي پايينتر بود ، با وجود اين حقيقت كه در هردو نوع از حيوانات PH > 6 بوئد ، نشان مي دهد كه كاهش تجزيه پروتئين فقط به علت اثر PH نمي باشد، بلكه همچنين وابسته به نوع سوبسترا در حال تخمير يا جمعيت غالب ميكروبي القاء شده توسط يك

جيره مخصوص مي باشد.
اثرات متقابل مواد مغزي اثر تركيب شده PH و سوبسترا روي تجزيه شكمبه اي پروتئين شايد توسط جمعيت ميكروبي غالب حاصل توضيح داده شود. بديهي است كه تجزيه پروتئين توسط عمل آنزيمهاي پروتئوليتيك انجام مي شود، اما مدركي وجود دارد كه از اهميت فعاليتهاي آنزيماتيك ديگر را روي تجزيه پروتئين حمايت مي كند. آسوماني وهمكاران (1992) ثابت كردند كه نشاسته در تجزيه پروتئين مداخله كند. آنها ذكر كردند كه افزايش آميلاز كل تجزيه شكمبه اي پروتئين حاصل از دانه هاي غلات را بين 6 و 20 واحد درصد افزايش مي دهد همچنين اثرات مثبت آميلازها روي تجزيه پروتئين توسط ديگران گزارش شده است( ). دبروز و بلانكارت (1993) دريافتند كه تجزيه پروتئين متصل با NDF- توسط باكتريهاي پروتئوليتك تنها بعد از آغاز دپليمريزاسيون ميكروبي سلولز، انجام گرفت. همچنين كان و آلن (1995) وقتي سلولازها به محيط تجزيه پروتئوليتيكي invitro اضافه شد يك افزايش در تجزيه پروتئين از 4/42 به 1/53 درصد را گزارش كردند. نتايج مشابهي توسط آبدلگادير وهمكاران (1996) وقتي كه علوفه ها قبلا با سلولاز فرآيند شده بودند قبل از اينكه يك تجزيه invitro را با پروتئاز sterptomys متحمل شوند بدست آمد. بسياري از پروتئين هاي گياهي در ماتريكس فيبري به دام افتاده اند كه لازم است قبل از اينكه پروتئازها بتوانند براي تجزيه به پروتئين ها

دسترسي پيدا كنند تجزيه شود. بنابراين، به نظر مي رسد كه تجزيه پروتئين در شكمبه نيازمند حضور آنزيمهاي پروتئوليتك وغيرپروتئوليتيك مي باشد، و براي حداكثر تجزيه پروتئين تركيبي از فعاليت هاي آنزيمي وميكروبي مورد نياز مي باشد. اين حقيقت به روشني در يك پژوهش توسط اندرس و استرن (1993) شرح داده شده است كه وقتي PH از 3/6 به 9/5 سقوط كرد يك كاهش در هضم (digestion) NDF و CP مشاهده كردند. تعداد باكتريهاي پروتئوليتيك توسط PH متاثر نمي شود، اما تعداد باكتريهاي سلولاتيتك به حدود 50 درصد تنزل پيدا مي كند (جدول 1) احتمال دارد كه با يك جيره پر-كنسانتره حتي وقتي PH بالا است، باكتريهاي غالب نشاسته-تجزيه كننده و هضم

(digestion)كاهش تعداد باكتريهاي سلولاتيك محدود شود، در نتيجه كاهش تجزيه پروتئين ( ).بنابراين ، اثر PH و يا سوبستراي در حال تخمير شايد جمعيت غالب ميكروبي را تحت تاثير قرار دهد و تجزيه پروتئين را كه معلول اثرات متقابل بين مواد مغزي است تغيير دهد. آن ميتواند فرض شود كه كاهش در باكتريهاي سلوللايتيك به عنوان نتيجه يا پي آمد PH پايين منجر به كاهش در تجزيه فيبر، كاهش دسترسي باكتريهاي پروتئوليتيك به پروتئين ها و به طور غير مستقيم كاهش دادن تجزيه پروتئين شود.

سنتز پروتئين ميكروبي
شبكه يك محيط پيچيده اشغال شده توسط گونه هاي ميكروبي متفاوت مي باشد، كه هر كدام از آنها با احتياجات غذايي ومتابولسيم هاي متفاوت مي باشند. بنابراين، توجه به احتياجات غذايي ميكروارگانيسم هاي شبكه اي براي درك كرد متابولسيم نيتروژن در شكمبه و نيز عواملي كه شايد آنرا تغيير دهند بسيار مهم است. نقش پروتوز آرومي متابولسيم شكمبه در جاي ديگر مرور شده است ( ) و در عمق در اين مرور مورد بحث قرار نخواهد گرفت . پروتوزآ مي تواند حدود 40 درصد از بيوماس شكمبه را شامل شود( ) و درگيري مستقيمي در هضم پروتئين و CHO دارد. پروتوزآ توانايي تجزيه كربوهيدارات فيبري وغيرفيبري (NFC) را دارند ( ) و باكتريها منبع اصلي پروتئين آنها مي باشند. سهم پروتوزوآ در عرضه پروتئين به روده كوچك محدود است، تقريبا 11 درصد از كل جريان CP ( ) چون آنها به طور انتخابي در شكمبه نگهداري مي شوند. سهم حقيقي پروتوزآ در توان عملكرد حيوان مشخص نيست واجماع كلي روي ارزش پروتوزوآ براي نشخوار كنندگان وجود ندارد. Defaunation معمولا منجر به تجزيه كاهش يافته پروتئين وغلظت هاي پپتيدها و اسيدهاي آمينه در شكمبه مي شود ( ) .همچنين تحت شرايط PH پايين شكمبه اي ، تعداد پروتوزآ كاهش مي يابد

ولذا غظت هاي پپتيدها و اسيدهاي آمينه در شكمبه كاهش مي يابد دي مير وفيوز (2004) پيشنهاد كردند كه غلظت هاي پايين پپتيدها واسيدهاي آمينه مي تواند به طور بالقوه اي رشد

ميكروبي را هنگام خورانيدن جيره هاي غني در نشاسته و اندازه ذرات ريز با محاسبه PH پايين شكمبه محدود كند. باكتريها مي توانند از CHO وپروتئين ها را به عنوان منابع انرژي استفاده كنند. كربوهيدارات ها منابع اصلي انرژي براي باكتريها ميباشند، هر چند كه آنها همچنين ميتوانند از اسكلت هاي كربني در تركب با آمونياك براي سنتز پروتئين استفاده نمايند.سنتز پروتين ميكروبي شكمبه اي به عرضه كافي مقادير و نوع CHO به عنوان يك منبع انرژي براي سنتز پيوندهاي پپتيدي بستگي دارد.CHO به سهولت قابل تخمير، از قبيل نشاسته يا قندها، نسبت به منابع ديگر CHO ،